Naslov
Fosforilacija proteina u biljaka
(Plant protein phosphorylation)

Autori
Šimac, Matija

Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Ocjenski radovi, diplomski rad, preddiplomski

Fakultet
Prirodoslovno-matematički fakultet

Mjesto
Zagreb

Datum
14.10

Godina
2010

Stranica
12

Mentor
Balen, Biljana

Ključne riječi
fosforilacija; biljni proteini; fotosinteza; interakcije protein-protein
(phosphorylation; plant proteins; photosynthesis; protein-protein interactions;)

Sažetak
Signalizacija u biljaka i fotosinteza su u vrlo bliskom odnosu. Fotosinteza je vrlo važan mehanizam koji nudi asimilate koji su potrebni za rast same biljke, stoga i hranu i vlakna koja podržavaju sav životinjski svijet. Protein-protein interakcije imaju vrlo važnu ulogu u staničnim procesima kao signalnoj transdukciji, regulaciji životnog ciklusa stanice, metaboličkoj regulaciji. Regulacija samih proteinskih interakcija u nekom vremenu i prostoru je vrlo značajna za preživljavanje kako na staničnoj razini tako i cijelog organizma. Reverzibilna fosforilacija specifičnog aminokiselinskog ostatka unutar fosfoprotein-vezujuće domene ciljanog proteina protein kinazama može uzrokovati promjene u konformaciji i naboju. Te promjene mogu dovesti do stvaranja spojnih mjesta za fosfopeptid-vezujuće proteine na ciljanom proteinu. U uvjetima svjetla enzim je u svojoj aktivnijoj defosforiliranoj formi. Nitrat reduktaza je jedan od prvih otkrivenih enzima koji se vežu za proteine 14-3-3. Kasnije je dokazano da su proteini 14-3-3 signalni proteini koji se vežu na fosforilirane serinske i treoninske ostatke i da stupaju u interakciju s raznovrsnim proteinima i u biljkama i u životinjama. Proteini 14-3-3 vežu fosforilirane proteine u pukotinu između podjedinica, vezujući se na jednostavne motive koji uključuju fosforilirane serinske ili treoninske ostatke (pS ili pT). U nekim je slučajevima vezanje proteina iz grupe 14-3-3 za nitrat reduktazu inhibirano (kad je koncentracija kationa vrlo niska), dok u nekim slučajevima kationi nemaju gotovo nikakve uloge na vezanje. Svi kationi utječu na iste proteinske interakcije, što sugerira- kako se koncentracija kationa mijenja, na primjer, kao odgovor na stres, sklonost proteina 14-3-3 za vezanje na različite mete će se također mijenjati. Razina fosforilacije proteina se također mijenja u odgovoru na prisutnost ROS-a. Oni se proizvode u mnogim staničnim dijelovima, kao odgovor na hormone koji reguliraju normalni biljni rast i razvoj, kao i na razne abiotičke i biotičke stresove. Metioninski ostatak je vrlo hidrofoban u reduciranom obliku. Blagom oksidacijom reverzibilno prelazi u mnogo polarniji sulfoksid (MetSO). Ova modifikacija se popravlja peptid metionin sulfoksid reduktaza, ali biljne i životinjske stanice u normalnom stanju će uvijek imati nekoliko ostataka MetSO. Jača oksidacija rezultira ireverzibilnim prijelazom sulfoksida u sulfon (MetO2) koji se može popraviti jedino degradacijom proteina. Moguće je da se ta sklonost da se metioninski ostatci oksidiraju koristi za signalizaciju ROS-a.

Izvorni jezik
Hrvatski

Znanstvena područja
Biologija

POVEZANOST RADA