Naslov
Kinetika enzima i načelo najvećeg nastajanja entropije
(Enzyme kinetics and maximum entropy production principle)

Autori
Dobovišek, Andrej ; Županović, Paško ; Brumen, Milan ; Bonačić-Lošić, Željana ; Kuić, Domagoj ; Juretić, Davor

Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Sažeci sa skupova, sažetak, znanstveni

Izvornik
Knjiga sažetaka, VII Znanstveni sastanak HFD-a Primošten, 13-16 listopada 2011 / - Zagreb, 2011, 136-136

ISBN
978-953-7178-20-8

Skup
VII Znanstveni sastanak HFD-a, Primošten, 13-16 listopada 2011

Mjesto i datum
Primošten, Hrvatska, 13.10.2011. - 16.10.2011

Vrsta sudjelovanja
Poster

Vrsta recenzije
Nije recenziran

Ključne riječi
maksimum nastajanja entropije; enzimatske reakcije; Michaelis-Mentenova kinetika
(masximal entropy production; Michaelis-Menten kinetics; enzyme reactions)

Sažetak
Pokazano je da postoji maksimum nastajanja entropije [1, 2] kao funkcije kinetičke konstante u bilo kojoj enzimatskoj reakciji. Ovom metodom se provjerila pretpostavka da je biološka evolucija enzima popraćena s povećanjem nastajanja entropije u unutarnjem prijelazu, te da se porast nastajanja entropije može uzeti kao mjera evolucije enzima. Stanje najvećeg nastajanja entropije tada odgovara konačnoj evoluciji enzima. Analiziran je unutarnji prijelaz u enzimatskoj povratnoj reakciji, ES « EP, koristeći Michaelis-Mentenovu shemu. Nađeno je dobro slaganje između eksperimentalno određenih kinetičkih konstanti za tri vrste b-Lactamaze [3] i njenih optimalnih vrijednosti računatih pomoću načela najvećeg nastajanja entropije. Optimiziranje kinetičkih konstanti pomoću načela najvećeg nastajanja entropije [4, 5] je bitno drukčiji od načela najvećeg metaboličkog fluksa [7, 8] ili od načela najmanjeg nastajanja entropije [9] koji se također predlažu kao moguće mjereevolucije enzima. [1] R.C. Dewar, Information theory explanation of the fluctuation theorem, maximum entropy production and self-organized criticality in non-equilibrium stationary states, J. Phys. A: Math. Gen. 36 (2003) 631 [2] L.M. Martyushev and V.D. Seleznev, Maximum entropy production principle in physics, chemistry and biology, Phys. Rep. 426 (2006) 1 [3]H. Christensen, M.T. Martin and G.Waley, -lactamases as fully efficient enzymes. Determination ofall the rate constants in the acyl-enzyme mechanism, Biochem. J. 266 (1990) 853 [4] D. Juretić and P. Županović, Photosynthetic models with maximum entropy production in irreversible charge transfer steps, J. Comp. Biol. Chem.27 (2003) 541 [5] R.C. Dewar, D. Juretić and P. Županović, The functional design of the rotary enzyme ATP synthase is consistent with maximum entropy production, Chem. Phys. Lett. 430 (2006) 177 [6] J.J. Burbaum, R.T. Raines, W.J. Albery and J.R. Knowles, Evolutionary optimization of the catalytic effectiveness of an enzyme, Biochemistry 28 (1989) 9293 [7] R. Heinrich and E. Hoffmann, Kinetic parameters of enzymatic reactions in states of maximal activity ; an evolutionary approach, J. Theor. Biol. 151 (1991) 249 [8] G. Pettersson, Effect of evolution on the kinetic properties of enzymes, Eur. J. Biochem. 184 (1989) 561 [9] J.W. Stucki, The optimal efficiency and the economic degrees of coupling of oxidative phosphorylation, Eur. J. Biochem. 109 (1980) 269

Izvorni jezik
Engleski

Znanstvena područja
Fizika, Kemija, Biologija

POVEZANOST RADA