Naslov
Riprava i funkcionalna analiza ljudskih S- adenozilhomocistein-hidrolaza (SAHH), izoforme SAHH-2 i SAHH-3
(Preparation and functional analysis of human S- adenosylhomocysteine hydrolase (SAHH) isofroms SAHH-2 and SAHH-3)

Autori
Mijić, Ivana

Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Ocjenski radovi, diplomski rad

Fakultet
Prirodoslovno-matematički fakultet

Mjesto
Zagreb

Datum
02.11

Godina
2006

Stranica
63

Mentor
Weygand-Đurešević , Ivana

Neposredni voditelj
Vugrek, Oliver

Ključne riječi
S-adenozilhomocistein hidrolaze ; rekombinantni protein ; termosenzitivnost ; vaskularne bolesti ; polimorfizam
(S-adenosylhomocysteine hydrolase ; recombinante protein ; thermo sensitivity ; vascular disease ; polymorphisam)

Sažetak
Identificirana je genetička pozadina izoformi SAHH-2 i SAHH-3. Izoforma SAHH-2 predstavlja ranije opisani polimorfizam u eksonu 2 ljudskog gena za SAHH (112 C>T ; p.R38W. izoforma SAHH-3 je bazirana na novom polimorfizmu u ekzonu 3 (377 G>A), što dovodi do konverzije glicina u arginin na položaju 123. Kako bi se rasvijetlio utjecaj ovih polimorfizama na molekularna i katalitička svojstva enzima, pripravljeni su rekombinantni divlji i tip i polimorfni p.R38W i p.G123R enzimi za komparativnu analizu. Izmjene aminokiseline nije izazvala veće promjene brzine katalitičke aktivnosti proteina u odnosu na divlji tip proteina. Međutim test termičke inaktivacije pokazao je da samo R38W, ali ne i G123R polimorfizam djeluje na in vitro termiču stabilnost rekombinantnog proteina u odnosu na divlji tip proteina. S obzirom na promjenjenu termičku stabilnost R38W enzima i blagu sniženost enzimske aktivnosti G123R enzima (<7 %), analizirane izoforme SAHH-2 i SAHH-3 mogu se smatrati rizičnim pokazateljima za bolesti koje su u zrokovane iregularnim metabolizmom S- adenozilhomocistein-hidrolaze.

Izvorni jezik
Engleski

Znanstvena područja
Kemija, Biologija

POVEZANOST RADA