Pregled bibliografske jedinice broj: 445221
UTJECAJ KISIKA NA OKSIDACIJU AMINOKISELINA KATALIZIRANU OKSIDAZAMA AMINOKISELINA
UTJECAJ KISIKA NA OKSIDACIJU AMINOKISELINA KATALIZIRANU OKSIDAZAMA AMINOKISELINA // VIII.susret mladih kemijskih inženjera 2010., Knjiga sažetaka / Bolf, Nenad ; Šoljić Jerbić, Ivana (ur.).
Zagreb: Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije Sveučilišta u Zagrebu, 2010. str. 52-52 (poster, domaća recenzija, sažetak, znanstveni)
CROSBI ID: 445221 Za ispravke kontaktirajte CROSBI podršku putem web obrasca
Naslov
UTJECAJ KISIKA NA OKSIDACIJU AMINOKISELINA KATALIZIRANU OKSIDAZAMA AMINOKISELINA
(OXYGEN INFLUENCE ON AMINO ACID OXIDATION CATALYZED BY AMINO ACID OXIDASE)
Autori
Valentović, Ivana
Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Sažeci sa skupova, sažetak, znanstveni
Izvornik
VIII.susret mladih kemijskih inženjera 2010., Knjiga sažetaka
/ Bolf, Nenad ; Šoljić Jerbić, Ivana - Zagreb : Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije Sveučilišta u Zagrebu, 2010, 52-52
Skup
VIII. susret mladih kemijskih inženjera
Mjesto i datum
Zagreb, Hrvatska, 18.02.2010. - 19.02.2010
Vrsta sudjelovanja
Poster
Vrsta recenzije
Domaća recenzija
Ključne riječi
oksidaza aminokiselina; kisik
(amino acid oxidase; oxygen)
Sažetak
Oksidaze aminokiselina kataliziraju reakciju oksidativne deaminacije aminokiselina čime nastaju odgovarajuće -keto-kiseline [1]. Ključni supstrat u reakciji je kisik čije prisustvo ubrzava reakciju, no isto tako utječe na stabilnost enzima. Stoga su u ovom radu ispitani stabilnost i aktivnost dviju oksidaza D-aminokiselina: iz svinjskog bubrega i Arthrobacter protophormiae u različitim uvjetima aeracije u reaktoru. Određena je reakcijska kinetika, koja uključuje ispitivanje utjecaja supstrata (D-metionin, kisik) i produkta (2-okso-4-metiltiomaslačne kiseline) na početnu reakcijsku brzinu. Iz eksperimentalnih su podataka procijenjeni kinetički parametri nelinearnom regresijom koristeći programski paket SCIENTIST. Oba su enzima pokazala sličan afinitet prema supstratima što se može vidjeti iz pripadajućih vrijednosti Michaelisovih konstanti (Km, D-metionin (svinjski bubreg) = 0, 19 mM, Km, O2, svinjski bubreg = 0, 09 mM, Km, D-metionin, A. protophormiae = 0, 24 mM, Km, O2, A. protophormiae = 0, 026 mM). Oba enzima su inhibirana u prisustvu 2-okso-4-metiltiomaslačne kiseline. Obzirom da je kisik u reaktor dopreman putem aeracije, bilo je potrebno odrediti volumni koeficijent prijenosa kisika (kLa) pri uvjetima provedbe eksperimenata. Korištena je integralna metoda. Na temelju eksperimentalnih rezultata te reakcijske sheme razvijen je matematički model procesa koji se sastoji od kinetičkog modela, te bilancnih jednadžbi za kotlasti reaktor. Eksperimenti oksidacije D-metionina u kotlastom reaktoru su provedeni bez i sa aeracijom. Reakcijska otopina je bila zasićena kisikom na početku svakog eksperimenta. Kako je kisik jedan od reaktanata, početna reakcijska brzina u reaktoru je bila veća ukoliko je provođena aeracija, odnosno kisik dopreman u reaktor. U slučaju oksidaze iz svinjskog bubrega, reakcija je bila vrlo spora ukoliko nije provođena aeracija. 100 %-tna konverzija D-metionina je postignuta nakon 12 sati. Eksperimenti su provedeni i uz kontinuiranu dobavu aeraciju pri protocima zraka 5 i 10 L/h. Početna reakcijska brzina je u ova dva slučaja bila viša, međutim, došlo je do brze deaktivacije enzima koja je onemogućila potpunu konverziju supstrata. U slučaju oksidaze iz A. protophormiae, aeracija je također ubrzala početni dio reakcije, no došlo je do deaktivacije enzima u nešto manjoj mjeri od prethodnog enzima. U svakom je slučaju bilo moguće postići 100 %-tnu konverziju D-metionina. Ovaj je enzim pokazao bolju toleranciju prema aeraciji, te je procijenjena konstanta deaktivacije prvog reda iznosila kd, 5L/h = 1.68 10-3 i kd, 10L/h = 2.00 10-3 min-1, što je za red veličine niže od konstante deaktivacije za oksidazu iz svinjskog bubrega (kd, 5L/h= 0.0125 and kd, 10L/h=0.024 min-1). [1] X.-Y. Du, K.J. Clemetson, Toxicon 40 (2002) 659.
Izvorni jezik
Hrvatski
Znanstvena područja
Biotehnologija
POVEZANOST RADA
Projekti:
125-1252086-2793 - Biokatalizatori i biotransformacije (Vasić-Rački, Đurđa, MZOS ) ( CroRIS)
Ustanove:
Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, Zagreb