Pregled bibliografske jedinice broj: 386181
Mutacija pojedinih aminokiselina u zavojnicama H2 i H3 utječe na vezanje tRNA na atipičnu seril- tRNA-sintetazu
Mutacija pojedinih aminokiselina u zavojnicama H2 i H3 utječe na vezanje tRNA na atipičnu seril- tRNA-sintetazu // Znanstveni simpozij 50 godina molekularne biologije u Hrvatskoj / Zahradka, Ksenija ; Plohl, Miroslav ; Ambriović-Ristov, Andreja (ur.).
Zagreb: Institut Ruđer Bošković, 2008. str. 36-36 (poster, domaća recenzija, sažetak, znanstveni)
CROSBI ID: 386181 Za ispravke kontaktirajte CROSBI podršku putem web obrasca
Naslov
Mutacija pojedinih aminokiselina u zavojnicama H2
i H3 utječe na vezanje tRNA na atipičnu seril-
tRNA-sintetazu
(A sinle amino acid change in helices H2 and H3
affects binding of tRNA by atypical seryl-tRNA
synthetase)
Autori
Jarić, Jelena ; Bilokapić, Silvija ; Crnković, Ana ; Lesjak, Sonja ; Ban, Nenad ; Weygand-Đurašević, Ivana
Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Sažeci sa skupova, sažetak, znanstveni
Izvornik
Znanstveni simpozij 50 godina molekularne biologije u Hrvatskoj
/ Zahradka, Ksenija ; Plohl, Miroslav ; Ambriović-Ristov, Andreja - Zagreb : Institut Ruđer Bošković, 2008, 36-36
ISBN
978-953-6690-78-7
Skup
50 godina molekularne biologije u Hrvatskoj
Mjesto i datum
Zagreb, Hrvatska, 20.11.2008. - 21.11.2008
Vrsta sudjelovanja
Poster
Vrsta recenzije
Domaća recenzija
Ključne riječi
seril-tRNA-sintetaza ; tRNA ; Methanosarcina barkeri ; interakcija tRNA i seril-tRNA-sintetaze
(seryl-tRNA synthetase ; tRNA ; Methanosarcina barkeri ; tRNA:seryl-tRNA synthetase interaction)
Sažetak
Seril-tRNA-sintetaza (SerRS) je aminoacil-tRNA- sintetaza razreda II koja katalizira aktivaciju serina i njegov prijenos na pripadnu tRNASer. Metanogene arheje posjeduju neobičnu SerRS, evolucijski udaljenu od seril-tRNA-sintetaza iz drugih arheja, eukariota i bakterija. Rješenjem kristalne strukture atipične SerRS iz Methanosarcina barkeri (mMbSerRS) uočene su dvije posebnosti seril-tRNA-sintetaza metanogenog tipa: nova N-terminalna tRNA-vezujuća domena i cinkov ion u aktivnom mjestu. U svrhu proučavanja interakcije mMbSerRS i pripadne tRNASer, struktura kompleksa iz bakterija poslužila je za modeliranje vezanja tRNA na mMbSerRS. Prema modelu duga varijabilna ruka tRNA pozicionirana je upravo za interakciju s N-terminalnom domenom mMbSerRS. Kako bi se odredio doprinos pojedinih aminokiselina u N-terminalnoj domeni u vezanju tRNA, proizvedeno je dvanaest mutiranih oblika mMbSerRS. Test aminoaciliranja, nativna elektroforeza i metoda površinske plazmonske rezonancije upotrijebljeni su za istraživanje vezanja tRNA na mMbSerRS divljeg tipa i na njene mutirane oblike. Na temelju dobivenih rezultata zaključujemo da je uzvojnica H2 ključna za vezanje tRNA. Nadalje, pokazali smo da specifični bočni ogranci, smješteni u uzvojnici H3, također utječu na vezanje tRNA. Navedeni rezultati potvrđeni su in vivo testiranjem mutiranih oblika mMbSerRS na sposobnost suprimiranja amber mutacija u E. coli kad su koeksprimirani s genom za pripadnu arhealnu supresorsku tRNA.
Izvorni jezik
Hrvatski
Znanstvena područja
Kemija, Biologija
POVEZANOST RADA
Projekti:
MZOS-119-0982913-1358 - Strukturna raznolikost seril-tRNA sintetaza i točnost biosinteze proteina (Rokov Plavec, Jasmina; Weygand Đurašević, Ivana, MZOS ) ( CroRIS)
Ustanove:
Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb
Profili:
Ana Crnković
(autor)
Jelena Jarić
(autor)
Sonja Lesjak
(autor)
Ivana Weygand Đurašević
(autor)
Silvija Bilokapić
(autor)