Naslov
Matematičko modeliranje sinteze izoamilacetata katalizirane lipazom u ionskoj kapljevini
(Mathematical modelling of lipase catalyzed isoamylacetate synthesis in ionic liquid)

Autori
Somogyi, Dubravka ; Findrik, Zvjezdana ; Vrsalović Presečki, Ana ; Vasić-RAčki, Đurđa

Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Sažeci sa skupova, sažetak, znanstveni

Izvornik
Applied Biocatalysis 4th meeting of students and university professors / Vasić-Rački, Đurđa ; Zelić, Bruno - Zagreb : Logo-press, 2008, 14-14

ISBN
978-953-6470-39-6

Skup
4th meeting of students and university professors

Mjesto i datum
Zagreb, Hrvatska, 28.05.2008

Vrsta sudjelovanja
Predavanje

Vrsta recenzije
Međunarodna recenzija

Ključne riječi
lipaza; ionska kapljevina; izoamilacetat
(lipase; ionic liquid; isoamylacetat)

Sažetak
Esteri su vrlo značajna skupina organskih spojeva koji se koriste u različitim segmentima industrije ; kao arome, dodaci parfemima, otapala i sl. Najzastupljeniji su acetati većine alkohola [1]. Sinteza takvog estera, izoamilacetata, je proučavana u ovom radu. Osnovna značajka izoamilacetata je miris po bananama. Sinteza je provedena esterifikacijom octene kiseline i izoamilnog alkohola uz enzim lipazu iz Candida antartica (Novozyme 435) u dvofaznom sustavu. Jedna faza sustava je bila ionska kapljevina (1-butil-3-metil-imidazolium-heksafluorofosfat - [bmim]PF6), a druga izoamilni alkohol – supstrat u suvišku. Proveden je niz eksperimenata kojima je cilj bio odrediti kinetiku reakcije, te razviti matematički model procesa u šaržnom reaktoru. Obzirom da se radi o dobro poznatom reakcijskom sustavu [2], provedena su mjerenja na tresilici, pri ranije određenim [2], optimalnim uvjetima – n = 100 rpm i T = 50 °C. Ispitana je ovisnost početne reakcijske brzine o koncentraciji octene kiseline (supstrata), te se pokazalo da se radi o čistoj Michaelis-Menteničinoj kinetici. Utjecaj izoamilnog alkohola na početnu reakcijsku brzinu esterifikacije nije ispitan jer je on bio otapalo (druga faza), te je bio u suvišku (4 x više nego ionske kapljevine). Svi eksperimenti su provedeni pri visokoj koncentraciji izoamilnog alkohola [2] (koja nema utjecaj na početnu reakcijsku brzinu), te je stoga prilikom razvoja kinetičkog modela zanemareno prisustvo drugog supstrata, a reakcija je opisana jednosupstratnom kinetikom. Također je ispitan utjecaj produkata na početnu reakcijsku brzinu. Pokazalo se da izoamilacetat nema utjecaja na početnu reakcijsku brzinu, dok to nije slučaj za vodu. Poznato je da lipaze zahtijevaju određenu minimalnu koncentraciju vode za aktivnost, međutim povećavanjem koncentracije vode u sustavu dolazi do smanjenja početne reakcijske brzine, te ona djeluje kao inhibitor. Povratna reakcija hidrolize estera nije ispitivana jer se voda i izoamilacetat ne miješaju, te dodatkom ionske kapljevine nastaje trofazni sustav. Obzirom na to, povratna reakcija se mogla zanemariti. Na temelju izmjerenih eksperimentalnih podataka procijenjeni su kinetički parametri matematičkog modela koristeći program SCIENTIST, te je razvijen matematički model esterifikacije u šaržnom reaktoru. Kinetika reakcije je opisana jednosupstratnom Michelis-Menteničinom kinetikom sa uključenom kompetitivnom inhibicijom produktom (vodom). Provedeni su šaržni eksperimenti esterifikacije octene kiseline i izoamilnog alkohola, te se pokazalo da matematički model dobro opisuje eksperimentalne podatke. Postignuta je gotovo 100 %-tna konverzija octene kiseline. [1] Güvenç A., Kapucu N., Mehmetoğ lu U., Process Biochemistry, 2002, 38: 379-386. [2] Fehér E., Illeová V., Kelemen-Horváth I., Bélafi-Bakó K., Polakovič M., Gubicza L., J Mol Cat B:Enzym, 2008, 50: 28-32.

Izvorni jezik
Hrvatski

Znanstvena područja
Biotehnologija

POVEZANOST RADA