Naslov
Strukturne osobine izvanstanične lipaze bakterije Streptomyces rimosus predviđene iz proteinske sekvence
(Structure features of extracellular lipase from bacterium Streptomyces rimosus as predicted from protein sequence)

Autori
Leščić, Ivana ; Kovačić, Filip ; Kojić-Prodić, Biserka

Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Sažeci sa skupova, neobjavljeni rad, znanstveni

Skup
Bioinformatika IRB - 2004

Mjesto i datum
Zagreb, Hrvatska, 10.12.2004

Vrsta sudjelovanja
Predavanje

Vrsta recenzije
Nije recenziran

Ključne riječi
-

Sažetak
Lipaze (triacilglicerol acilhidrolaze, EC 3.1.1.3) kataliziraju hidrolizu i sintezu lipida, ovisno o uvjetima reakcije. Prirodni supstrati lipaza su netopljivi u vodi, stoga se njihova hidroliza odvija na međupovršini ulje-voda. Po ovom svojstvu lipaze se razlikuju od klasičnih esteraza. Sposobnost lipaza da stereospecifično kataliziraju različite reakcije na širokom rasponu supstrata daje im značajan biotehnološki potencijal. Izvanstanična lipaza iz bakterije Streptomyces rimosus (SrL) pročišćena je i biokemijski karakterizirana. Kloniran je gen ovog enzima i primarna struktura proteina predviđena iz nukleotidne sekvence. Iako je pokazano da je SrL prava lipaza, pretraživanje baza podataka pokazalo je da ne postoji značajna sličnost sekvence ovog enzima sa sekvencama drugih lipaza. SrL je klasificirana u familiju II bakterijskih lipolitičkih enzima (GDSL-hidrolaze). Od enzima ove familije trodimenzionalna struktura je poznata samo za esterazu iz Streptomyces scabies (SsE), s kojom SrL dijeli sličnost od ~25%. Sekundarna struktura SrL predviđena je različitim metodama, određen je konsenzus i uspoređen sa strukturom SsE. Analizirani su i drugi strukturni elementi SrL, poput aktivnog mjesta i disulfidnih mostova. Visok stupanj slaganja analiziranih strukturnih elemenata SrL i SsE upućuje na to da bi lipaza iz Streptomyces rimosus mogla imati drugačiju trodimenzionalnu strukturu od ostalih poznatih lipaza.

Izvorni jezik
Hrvatski

Znanstvena područja
Kemija, Biologija

POVEZANOST RADA