Pregled bibliografske jedinice broj: 16428
SUSTAV ZA AMINOACILACIJU tRNA: OBLIKOVANJE STRUKTURA MAKROMOLEKULA I SPECIFIČNOSTI NJIHOVIH INTERAKCIJA
SUSTAV ZA AMINOACILACIJU tRNA: OBLIKOVANJE STRUKTURA MAKROMOLEKULA I SPECIFIČNOSTI NJIHOVIH INTERAKCIJA // XVI. HRVATSKI SKUP KEMIČARA I KEMIJSKIH INŽENJERA / Kurtanjek, Želimir ; Škare, Danko ; Meić, Zlatko (ur.).
Zagreb: Hrvatsko društvo kemijskih inženjera i tehnologa (HDKI), 1999. (pozvano predavanje, međunarodna recenzija, sažetak, znanstveni)
CROSBI ID: 16428 Za ispravke kontaktirajte CROSBI podršku putem web obrasca
Naslov
SUSTAV ZA AMINOACILACIJU tRNA: OBLIKOVANJE STRUKTURA MAKROMOLEKULA I SPECIFIČNOSTI NJIHOVIH INTERAKCIJA
(ENGINEERING OF AMINOACYLATION SYSTEM: SPECIFICITY OF INTERACTIONS AND STRUCTURE-BASED DESIGN)
Autori
Filipić, Sanda ; Landeka, Irena ; Lenhard, Boris ; Mijaković, Ivan ; Rokov, Jasmina ; Weygand-Đurašević, Ivana
Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Sažeci sa skupova, sažetak, znanstveni
Izvornik
XVI. HRVATSKI SKUP KEMIČARA I KEMIJSKIH INŽENJERA
/ Kurtanjek, Želimir ; Škare, Danko ; Meić, Zlatko - Zagreb : Hrvatsko društvo kemijskih inženjera i tehnologa (HDKI), 1999
Skup
XVI. HRVATSKI SKUP KEMIČARA I KEMIJSKIH INŽENJERA
Mjesto i datum
Split, Hrvatska, 23.02.1999. - 26.02.1999
Vrsta sudjelovanja
Pozvano predavanje
Vrsta recenzije
Međunarodna recenzija
Ključne riječi
aminoacil-tRNA-sintetaze; tRNA; biosinteza proteina
(aminoacyl-tRNA synthetases; tRNA; protein biosynthesis)
Sažetak
Preciznost biosinteze proteina temelji se na specifičnosti makromolekulskih interakcija u dva ključna procesa: aminoacilaciji molekula tRNA njihovim pripadnim aminokiselinama i prepoznavanju između kodona mRNA i antikodona tRNA. Greška u bilo kojem od ova dva procesa dovodi do ugradnje krive aminokiseline u polipeptidni lanac. Aminoacilacija, tj. stvaranje esterske veze između 3'-kraja molekule tRNA i karboksilne grupe aminokiseline, kataliziraju enzimi aminoacil-tRNA-sintetaze.
Zbog postojanja više kodona za serin, ova se aminokiselina ugrađuje u proteine pomoću višečlane porodice tRNA-izoakceptora, koje vrlo specifično prepoznaje jedna seril-tRNA-sintetaza. U eukariotskim organizmima, gdje se biosinteza proteina odvija u dva ili tri stanična odjeljka (citosolu i mitohondriju, a kod biljaka i kloroplastu), postoji odgovarajući broj, uglavnom nezavisnih, aminoacilacijskih sustava. Struktura, funkcija i evolucija seril-tRNA-sintetaza (SerRS), te mehanizam seriliranja u eukariotskim stanicama, dugogodišnji je predmet istraživanja našeg laboratorija. Primjenom genetičkog i proteinskog inženjerstva, priređena je zbirka seril-tRNA-sintetaza ciljano promijenjene strukture. Molekule serin-specifičnh tRNA dobivene su transkripcijom sintetičkih gena in vitro. Studij interakcije strukturno promijenjenih proteina i nukleinskih kiselina pokazao je da su seril-tRNA-sintetaze građene od nekoliko funkcionalnih domena koje surađuju u prepoznavanju supstrata1. Vezanje tRNASer na N-terminalnu domenu enzima inducira konformacijsku promjenu u prostorno udaljenom aktivnom mjestu, te povećava afinitet SerRS za serin. tRNA-ovisnim prepoznavanjem aminokiseline enzim povećava selektivnost prema supstratima, što smanjuje greške u biosintezi proteina. Mogućnost manipulacije makromolekulskim strukturama i specifičnošću aminoacilacijskog sustava preduvjet je za biosintezu proteina koji sadrže neprirodne aminokiseline.
1. B. Lenhard et al., J. Biol. Chem.272 (1997)
Izvorni jezik
Hrvatski
Znanstvena područja
Biologija
POVEZANOST RADA
Projekti:
119411
Ustanove:
Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb
Profili:
Ivana Weygand Đurašević
(autor)
Ivan Mijaković
(autor)
Irena Landeka Jurčević
(autor)
Boris Lenhard
(autor)
Jasmina Rokov Plavec
(autor)