Pregled bibliografske jedinice broj: 871171
ENZIMATSKA SINTEZA IZOAMIL ACETATA KATALIZIRANA LIPAZOM IZ Candida antarctica U NEKONVENCIONALNOM MEDIJU
ENZIMATSKA SINTEZA IZOAMIL ACETATA KATALIZIRANA LIPAZOM IZ Candida antarctica U NEKONVENCIONALNOM MEDIJU, 2011. (dekanova nagrada).
CROSBI ID: 871171 Za ispravke kontaktirajte CROSBI podršku putem web obrasca
Naslov
ENZIMATSKA SINTEZA IZOAMIL ACETATA KATALIZIRANA LIPAZOM IZ Candida antarctica U NEKONVENCIONALNOM MEDIJU
(Enzymatic synthesis of isoamylacetate catalyzed by lipase from Candida antarctica in nonconventional media)
Autori
Česnik, Morana
Izvornik
Zagreb
Vrsta, podvrsta
Ostale vrste radova, dekanova nagrada
Godina
2011
Ključne riječi
lipaza, izoamil acetat, esterifikacija, transesterifikacija, ionska kapljevina
(lipase, isoamyl acetate, esterification, transesterification, ionic liquid)
Sažetak
U ovom je radu proučavana reakcija sinteze izoamil acetata katalizirana imobiliziranom lipazom komercijalnog naziva Novozyme 435. Reakcija je provedena u dvofaznom sustavu: ionska kapljevina/izoamilni alkohol. Izoamilni alkohol je ujedno bio jedan od supstrata u sustavu. Kao drugi supstrat su korišteni octena kiselina i etil acetat. Obzirom da se ovi spojevi donekle otapaju u obje faze, bilo je potrebno odrediti brzinu otapanja ovih spojeva u ionskoj kapljevini pri različitim hidrodinamičkim uvjetima (broj okretaja na tresilici), te procijeniti vrijednost koeficijenata prijenosa mase i koeficijenata raspodjele. Detaljnije je ispitan sustav esterifikacije octene kiseline i izoamilnog alkohola. Ispitan je utjecaj koncentracije octene kiseline, vode i izoamil acetata na početnu brzinu reakcije esterifikacije. Iz ovih su podataka procijenjeni kinetički parametri esterifikacije. Pokazalo se da koncentracija octene kiseline znatno utječe na pH vrijednost u mikrookolišu enzima te ima značajan utjecaj na početnu brzinu reakcije. U skladu s tim, pretpostavljeno je da će imati značajan utjecaj na stabilnost enzima. Stoga je ispitana stabilnost enzima u kotlastom reaktoru. Ista frakcija enzima je korištena u četiri zasebna eksperimenta. Pokazalo se da enzim u ovim uvjetima nije uopće gubio na aktivnosti kroz 20 sati. Kao alternativa octenoj kiselini ispitan je utjecaj etil acetata na početnu brzinu transesterifikacije (etil acetata i izoamilnog alkohola). Pokazalo se da, za razliku od octene kiseline kod koje visoke koncentracije imaju inhibicijski učinak na enzim, povećanje koncentracije etil acetata uzrokuje povećanje brzine reakcije. Proveden je eksperiment transesterifikacije u kotlastom reaktoru kojim se pokazalo da je dobivena približno 47 %-tna konverzija etil acetata.
Izvorni jezik
Hrvatski
Znanstvena područja
Kemijsko inženjerstvo, Biotehnologija
POVEZANOST RADA
Ustanove:
Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, Zagreb