Pregled bibliografske jedinice broj: 1223340
Ispitivanje razlike u hidrofobnosti nativnog i desijaliziranog transferina reakcijom sa 8- anilinonaftalensulfonskom kiselinom
Ispitivanje razlike u hidrofobnosti nativnog i desijaliziranog transferina reakcijom sa 8- anilinonaftalensulfonskom kiselinom, 2022., diplomski rad, diplomski, Zagreb
CROSBI ID: 1223340 Za ispravke kontaktirajte CROSBI podršku putem web obrasca
Naslov
Ispitivanje razlike u hidrofobnosti nativnog i
desijaliziranog transferina reakcijom sa 8-
anilinonaftalensulfonskom kiselinom
(Analysis of the difference in hydrophobicity of
native and desialylated transferrin by reaction
with 8-anilinonapthalenesulfonic acid)
Autori
Atelj, Tamara
Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Ocjenski radovi, diplomski rad, diplomski
Mjesto
Zagreb
Datum
09.09
Godina
2022
Stranica
50
Mentor
Weitner, Tin
Neposredni voditelj
Borko, Valentina
Ključne riječi
transferin, 8-anilinonaftalensulfonska kiselina, fluorescencija, stehiometrija vezanja, Jobova metoda
(transferrin, 8-anilinonapthalenesulfonic acid, fluorescence, stoichiometry of binding, Job's plot)
Sažetak
U sklopu ovoga diplomskog rada proučavan je utjecaj vezanja hidrofobne probe, 8-anilino-1- naftalensulfonske kiseline, na fluorescenciju humanog nativnog apo-transferina i desijaliniziranog transferina, kao i stehiometrija vezanja kiseline na nativni protein. Ispitivanje hidrofobnosti provedeno je u fosfatnom puferu koncentracije 50 mM, dok je analiza stehiometrije vezanja hidrofobne probe na ljudski apo-transferin provedena u fosfatnom puferu koncentracije 200 mM, a ispitivanja provedena su pri neutralnoj vrijednosti pH i temperaturi od 25°C. Tehnike koje su korištene u eksperimentalnom dijelu rada su UV- Vis spektrofotometrija i fluorescencijska spektroskopija. Rezultati su obrađeni u programu Microsoft Excel. Dodatak ANS otopini ljudskog nativnog apo-transferina uzrokovao je primjetan porast intenziteta fluorescencije, što ukazuje na to da se proba veže za izloženi džep na površini polipeptidnog lanca. Analizom otopine ANS i desijaliziranog ljudskog apo-transferina nije primjećen porast intenziteta fluorescencije, što znači da nije došlo do hidrofobnih interakcija kao u slučaju nativnog apo-transferina. Ispitivanje stehiometrije vezanja ANS i ljudskog nativnog apo- transferina korištenjem Jobove metode ukazuje na to da se proba i protein vežu u omjeru 1:1 i 2:1.
Izvorni jezik
Hrvatski
Znanstvena područja
Kemija, Farmacija
POVEZANOST RADA
Projekti:
UIP-2017-05-9537 - Glikozilacija serumskog transferina kao faktor u mehanizmu prijenosa željeza (GlyMech) (Weitner, Tin, HRZZ - 2017-05) ( CroRIS)
