hrvatski

Dinamika sklapanja aminoacil-tRNA-sintetaznog kompleksa

Vjernost biosinteze proteina očuvana je točnim aminoaciliranjem specifične transfer-RNA (tRNA) pripadnom aminokiselinom i dekodiranjem pojedine aminoacilirane tRNA na ribosomu. Aminoacil-tRNA- sintetaze kataliziraju prvu reakciju te često stupaju u interakcije s drugim staničnim proteinima. U arheji Methanothermobacter thermautotrophicus arginil- i seril-tRNA-sintetaza (MtArgRS i MtSerRS) stupaju u prolaznu interakciju oblikujući kompleks. Metodom afinitetnog supročišćavanja i rezonancije površinskih plazmona s krnjim oblicima MtArgRS pokazano je da MtSerRS prepoznaje N- terminalni dio ArgRS, s naglaskom na elemente zadužene za prepoznavanje pripadne tRNA. Krnji oblici Δ89-ArgRS i ΔNtot-ArgRS zamjetno oslabljeno vežu i aminoaciliraju pripadnu tRNA. S obzirom na prisutnost reakcijskih prekursora pokazano je da serilacijski intermedijeri ne utječu na stabilnost kompleksa ArgRS:SerRS. Dapače, molekula tRNASer može participirati u formiranju ternarnog kompleksa [SerRS:tRNASer]:ArgRS čija je stabilnost usporediva s onom binarnog kompleksa SerRS:ArgRS. Nasuprot tome, interakcija ovih proteina osjetljiva je na dodatak potpuno modificirane tRNAArg, koja dovodi do disocijacije proteinskog kompleksa. Transkripcija MttRNAArg u bakteriji E. coli rezultira nastankom triju karakterističnih molekulskih vrsta koje se razlikuju s obzirom na stupanj nadodanih posttranskripcijskih modifikacija. Istraživana arginil-tRNA-sintetaza aminoacilira takve supstrate s podjednakom učinkovitošću. Zanimljivo, SerRS inhibira arginilaciju lošijih supstrata, tj. manje modificiranih molekula tRNAArg. Uklanjanje djelomično modificiranih tRNA iz procesa translacije pokazuje kako ovaj proteinski kompleks djeluje poput osigurača čija je funkcija poboljšanje točnosti dekodiranja.

kompleksi aminoacil-tRNA-sintetaza / seril-tRNA-sintetaza / arginil-tRNA-sintetaza ; točnost translacije ; protein-protein interakcije ; posttranskripcijske modifikacije / tRNA

nije evidentirano