Nalazite se na CroRIS probnoj okolini. Ovdje evidentirani podaci neće biti pohranjeni u Informacijskom sustavu znanosti RH. Ako je ovo greška, CroRIS produkcijskoj okolini moguće je pristupi putem poveznice www.croris.hr
izvor podataka: crosbi

Biokatalitička svojstva halogenhidrin dehalogenaze HheA u reakcijama nukleofilnog otvaranja epoksida (CROSBI ID 376317)

Ocjenski rad | diplomski rad

Klen, Sandra Biokatalitička svojstva halogenhidrin dehalogenaze HheA u reakcijama nukleofilnog otvaranja epoksida / Majerić Elenkov, Maja (mentor); Zagreb, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, . 2012

Podaci o odgovornosti

Klen, Sandra

Majerić Elenkov, Maja

hrvatski

Biokatalitička svojstva halogenhidrin dehalogenaze HheA u reakcijama nukleofilnog otvaranja epoksida

Biokatalitička svojstva halogenhidrin dehalogenaze HheA iz Arthrobacter sp. AD2 te njegove nove varijante HheA-N178A ispitana su u reakcijama nukleofilnog otvaranja šest različito supstituiranih terminalnih epoksida (supstituenti s alifatskim, aromatskim, eterskim i esterskim skupinama) u prisustvu azida kao nukleofila. Biokatalitička istraživanja uključivala su transformacije monosupstituiranih epoksida katalizirane divljim tipom HheA te modificiranim enzimom HheA-N178A s ciljem utvrđivanja odnosa strukture supstrata i enantioselektivnosti enzimske reakcije. Enantioselektivnost reakcija kataliziranih enzimom HheA pokazala se niska do osrednja (E = 1-17). Višestruko povećanje enantioselektivnosti kod supstrata alil- glicidil-etera, fenil-glicidil-etera i stiren- oksida postignuto je mutantom HheA-N178A. Utvrđeno je da promjena samo jedne aminokiseline u aktivnom mjestu HheA, zamjena asparagina u alanin na položaju 178, znatno utječe na povećanje enantioselektivnost enzima prema stiren-oksidu i derivatima glicidola.

biokataliza ; epoksid ; nukleofil ; halogenhidrin dehalogenaza

nije evidentirano

engleski

Biocatalytic properties of halohydrin dehalogenase HheA in a nucleophilic ring opening reaction of epoxides

nije evidentirano

biocatalysis ; epoxide ; nucleophile ; halohydrin dehalogenase

nije evidentirano

Podaci o izdanju

45

21.12.2012.

obranjeno

Podaci o ustanovi koja je dodijelila akademski stupanj

Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb

Zagreb

Povezanost rada

Kemija