Nalazite se na CroRIS probnoj okolini. Ovdje evidentirani podaci neće biti pohranjeni u Informacijskom sustavu znanosti RH. Ako je ovo greška, CroRIS produkcijskoj okolini moguće je pristupi putem poveznice www.croris.hr
izvor podataka: crosbi !

First insight into catalytic and cofactor binding site of novel aminoglycoside resistance methyltransferase NpmA (CROSBI ID 544060)

Prilog sa skupa u zborniku | sažetak izlaganja sa skupa | domaća recenzija

Babić, Fedora ; Čubrilo, Sonja ; Maravić Vlahoviček, Gordana First insight into catalytic and cofactor binding site of novel aminoglycoside resistance methyltransferase NpmA // Zbornik sažetaka / Zahradka, Ksenija ; Plohl, Miroslav ; Ambriović-Ristov, Andreja (ur.). Zagreb: Institut Ruđer Bošković, 2008. str. 44-x

Podaci o odgovornosti

Babić, Fedora ; Čubrilo, Sonja ; Maravić Vlahoviček, Gordana

engleski

First insight into catalytic and cofactor binding site of novel aminoglycoside resistance methyltransferase NpmA

Mehanizam djelovanja nekih antibiotika je inhibicija sinteze proteina vezanjem na funkcijski važna mjesta ribosoma. Bakterije koje proizvode antibiotike kao i sve veći broj kliničkih sojeva posjeduju različite rRNA metil-transferaze koje metilacijom specifičnog nukleotida na rRNA onemogućuju vezanje antibiotika. Sve učestalija rezistencija na aminoglikozidne antibiotike uzrokovana je djelovanjem metil-transferaza iz porodica Arm i Kam. U kliničkim sojevima E. coli rezistentnim na aminoglikozide pronađen je novi enzim NpmA. NpmA je N-1 metil-transferaza iz porodice Kam koja metilira adenin na položaju A1408 unutar A mjesta u maloj podjedinici ribosoma. Svrha našeg rada je funkcijska karakterizacija metil-transferaze NpmA. Gen za metil-transferazu NpmA kloniran je u pET-25b (+) vektor i ciljanom mutagenezom izmijenjena su evolucijski očuvana mjesta. Stanice E. coli inače osjetljive na antibiotike transformirane su rekombinantnim vektorom te je in vivo testom utvrđena minimalna inhibitorna koncentracija za kanamicin i gentamicin. Usporedbom rezultata mutanata i divljeg tipa možemo pretpostaviti gdje se nalaze funkcijski važna mjesta enzima kao i mjesto vezanja kofaktora S-adenozil-metionina. U tijeku su podrobnija kinetička ispitivanja koja će omogućiti razumijevanje mehanizma djelovanja NpmA i stvoriti temelj za pronalazak prikladnog inhibitora koji bi zaustavio ovaj novi tip rezistencije na aminoglikozide.

aminoglycoside antibiotics; microbial resistance; rRNA methylation; NpmA methyltransferase

nije evidentirano

nije evidentirano

nije evidentirano

nije evidentirano

nije evidentirano

nije evidentirano

Podaci o prilogu

44-x.

2008.

objavljeno

Podaci o matičnoj publikaciji

Zbornik sažetaka

Zahradka, Ksenija ; Plohl, Miroslav ; Ambriović-Ristov, Andreja

Zagreb: Institut Ruđer Bošković

978-953-6690-78-7

Podaci o skupu

Znanstveni simpozij 50 godina molekularne biologije u Hrvatskoj

poster

20.11.2008-21.11.2008

Zagreb, Hrvatska

Povezanost rada

Biologija