Doprinos pojedinih aminokiselina N-terminalne domene seril-tRNA-sintetaze iz Methanosarcina barkeri u vezanju tRNASer (CROSBI ID 351290)
Ocjenski rad | diplomski rad
Podaci o odgovornosti
Crnković, Ana
Weygand-Đurašević, Ivana
Jarić, Jelena
hrvatski
Doprinos pojedinih aminokiselina N-terminalne domene seril-tRNA-sintetaze iz Methanosarcina barkeri u vezanju tRNASer
Seril-tRNA-sintetaza (SerRS) katalizira prijenos serina na pripadnu tRNASer. Do danas su, unutar svih domena života, poznata samo dva tipa citosolnih SerRS: bakterijski tip (prisutan u sve tri domene) i metanogeni tip (prisutan samo unutar male skupine metanogenih arheja). Oba tipa enzima postoje u Methanosarcina barkeri. Kako bi istražili način prepoznavanja tRNASer od strane metanogene SerRS (mMbSerRS), dvanaest mutiranih oblika (R38A, R76A, R78A, K79A, K87A, K88A, Y89A, K90A, R94A, K141A, N142A i R143A) pročišćeno je i ispitano gel-retardacijskom elektroforezom i testom aminoaciliranja. Sve mutirane aminokiseline smještene su unutar N-terminalne domene enzima te su visoko očuvane u metanogenih SerRS. Izoakceptor tRNASerGGA dobiven je transkripcijom in vitro. Rezultati ukazuju da je najvažniji ogranak za vezanje tRNASer ogranak R76. Između ostalih mutiranih aminokiselina, K79, R94 i R143 najviše doprinose vezanju tRNASer.
seril-tRNA-sintetaza; N-terminalna domena; vezanje tRNA; nekovalentni kompleksi; reakcija aminoacilacije
nije evidentirano
engleski
Contribution of individual amino acids located in N-terminal domain of Methanosarcina barkeri seryl-tRNA synthetase in tRNASer binding
nije evidentirano
seryl-tRNA synthetase; N-terminal domain; tRNA binding; noncovalent complex; aminoacylation
nije evidentirano
Podaci o izdanju
71
29.09.2008.
obranjeno
Podaci o ustanovi koja je dodijelila akademski stupanj
Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb
Zagreb
