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Phospholipase D: A new transduction pathway for angiotnesine II in the rat kidney cortical tubules

10(-10) M angiotensine II (AII, 4 mn) augmente la presence de la forme atypique zeta de la proteine kinase C (144+17% du temoin) estimee en western blot, au niveau des membranes luminales de fragments de tubules isoles de cortex de rein de rat. Outre la phophatidylserine, plusieurs coactivateurs de cette PKC ont ete decrits dont l'acide phosphatidyque (PtdOH). Ce dernier est le produit resultant de l'activite hydrolytique de la phospholipase D (PLD). De plus, cette enzyme a la capacite unique de transferer le residu phosphatidyl sur un alcool primaire pur forme du phosphatidylethanol (PtdEt). Dans le present travail, une activite PLD specifique de la phoshatidylcholine a ete mise en evidence dans une suspension de fragments de tubules de cortex renal marques ave du (3H)lysoPAF et incubes en presence de 2% ethanol. La cinetique de l'effet AII a ete etablie avec 10(-7) M. Apres 2.5 mn d'incubation, 10(-10) M AII produit une augmentation du contenu cellulaire en PtdOH en l'absence d'ethanol (137+7% du temoin). Lorsque les tubules sont incubes en presence de 2% ethanol, une augmentation du contenu cellulaire en PtdEt est observee (128+15% du temoin). Les resultant son en faveur d'une nouvelle voie de transduction mise en jeu lors de l'activation des recepterus de l'AII dans les tubules de cortex renal. Le PtdOH synthetise peut directement activer la forme atypique de proteine kinase C zeta, ou apres transformation en diglycerides, pariticiper a l'activation des formes de proteine kinase C zeta et eta insensibles au Ca exprimees dans les tubules corticaux.

phospholipase D; angiotensin II; kidney; tubules; protein kinse C; phosphatidic acid

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