hrvatski

Struktura kationiranih aminokiselina u plinskoj fazi

Razvoj kemije i biologije uvjetovao je veliku potrebu za karakterizacijom biomolekula. Jedan od većih izazova u biokemiji je određivanje strukture biomolekule jer je struktura iste usko povezana s njezinom biološkom funkcijom. Iako se kemija živih organizama većinom odvija u tekućoj fazi u posljednja dva desetljeća povećava se interes za praćenje strukture i konformacija biomolekula u plinskoj fazi. Razlog leži u činjenici da proučavanje biomolekula bez prisutnosti otapala i utjecaja intermolekulskih reakcija pruža izvrsnu usporedbu s teorijski dobivenim strukturama te olakšava razumijevanje fundamentalnih svojstva kao što su kiselost, bazičnost te konformacije proučavanih molekula. Zbog složenosti peptida i proteina teško je nedvosmisleno zaključivati o fundamentalnim svojstvima istih te se kao uvod u proučavanje složenijih biomolekula uzimaju jednostavniji sustavi tj. aminokiseline i mali peptidi. Primjena novih ionizacijskih tehnika u spektrometriji masa, matricom potpomognuta ionizacija laserskom desorpcijom (Matrix Assisted Laser Desorption Ionization, MALDI) i elektroraspršenje (Electrospray Ionization, ESI), omogućila je prevođenje u plinsku fazu teško hlapljivih, a termički nestabilnih biomolekula. Osim određivanja primarne strukture prema izmjerenim molekulskim masama i fragmentaciji, analizom biomolekula u spektrometru masa moguće je dobiti niz strukturnih informacija. U ovom priopćenju pokazat ćemo da je praćenjem kinetike izmjene vodik/deuterij na kationiranim (H+ i Na+) aminokiselinama u plinskoj fazi moguće: odrediti konstante brzine kemijske reakcije za različita mjesta u molekuli, odrediti mjesto naboja u molekuli te razlikovati zwitterionsku formu aminokiseline od forme solvatiranog naboja.

H/D izmjena; aminokiseline; zwitterion; spektrometrija masa

nije evidentirano