hrvatski

Struktura kationiranih aminokiselina i njihovih metilnih estera u plinskoj fazi

Koristeći H/D izmjenu, teoriju funkcionala gustoće te molekulsku dinamiku proučavane su strukture kationiranih aminokiselina i njihovih metilnih estera u plinskoj fazi. Utvrđeno je da početni eksperimentalni uvjeti u spektrometru masa ne utječu na konformaciju promatrane molekule. Kako bi se jednoznačno interpretirali eksperimentalni rezultati objašnjena je interakcija protonirane aminokiseline s donorom deuterija, struktura reakcijskog kompleksa te reakcijski mehanizam izotopne izmjene. U skladu s tim rezultatima pokazano je da u protoniranim aminokiselinama postoji više mjesta za stabilizaciju donora deuterija, što rezultira kompetitivnom izotopnom izmjenom. Dobiveni eksperimentalni podatci potvrđuju predloženi reakcijski mehanizam te ukazuju na niz strukturnih zaključaka. Sukladno već provedenim studijama potvrđeno je da aminokiselina koja sadrži bočnu funkcionalnu skupinu veže kation natrija u strukturu solvatiranog naboja. Utvrđeno je da eksperimenti kinetičke metode za molekulu Na+ kationiranog izoleucina ne odražavaju stvarno stanje populacije konformera u plinskoj fazi. Razlike između strukturnih zaključaka o konformacijama natrijem kationiranih aminokiselina, dobivenih na temelju eksperimentalnih i teorijskih rezultata, objašnjene su kao posljedica perturbacije najpovoljnije forme promatrane aminokiseline od strane donora deuterija. Reakcijski mehanizam H/D izmjene na Na+ kationiranim aminokiselinama pokazuje da reakciji H/D izmjene prethodi energijski slobodna perturbacija aminokiseline iz CS u ZW formu koja je katalizirana molekulom D2O.

aminokiseline / H/D izmjena / reakcijski mehanizam / spektrometrija masa / teorija funkcionala gustoće

nije evidentirano