Napredna pretraga

Pregled bibliografske jedinice broj: 125533

Hidrofobni momenti alfa-heliks domena membranskih proteina


Zoranić, Larisa; Juretić, Davor
Hidrofobni momenti alfa-heliks domena membranskih proteina // 3. Znanstveni Sastanak Hrvatskih Biofizičara / Svetličić, Vesna ; Lucić, Bono (ur.).
Zagreb: Institut Ruđer Bošković, 2003. (predavanje, sažetak, znanstveni)


Naslov
Hidrofobni momenti alfa-heliks domena membranskih proteina
(Hydrophobic moments of alpha-helix domains of integral membrane proteins)

Autori
Zoranić, Larisa ; Juretić, Davor

Vrsta, podvrsta i kategorija rada
Sažeci sa skupova, sažetak, znanstveni

Izvornik
3. Znanstveni Sastanak Hrvatskih Biofizičara / Svetličić, Vesna ; Lucić, Bono - Zagreb : Institut Ruđer Bošković, 2003

Skup
3. Znanstveni Sastanak Hrvatskih Biofizicara

Mjesto i datum
Zagreb, Hrvatska, 13.06.2003.

Vrsta sudjelovanja
Predavanje

Vrsta recenzije
Neobjavljeni rad

Ključne riječi
Membranski proteini; hidrofobni moment
(Membrane proteins; hydrophobic moment)

Sažetak
Procjenjeno je da 20-30% gena kodira membranske proteine (MP). Kontrast tome je samo oko 54 membranskih proteina kristalografski poznate 3D strukture. Naime, ovi proteini zbog svoje nativne polarno/apolarne okoline, a isto tako i vrlo dinamičke strukture, teško se mogu ispitivati standardnim eksperimentalnim tehnikama (Nuklearna Magnetska Rezonancija, NMR i rendgenska kristalografija). Nužan je brz razvoj metoda molekularnog modeliranja i pronalaženja hipoteza koje bi opisale različite aspekte strukture i funkcije MP, i tako npr. omogućili brzo i točno predviđanje transmembranskih segmenata (TMs). Proteini vezani uz ili u membrani pokazuju određenu podijeljenost hidrofobnih i hidrofilnih aminokiselina (AK) koja omogućuje formiranje strukture na površini membrane, tj. da hidrofobni dio interagira s unutrašnjosti membrane, a hidrofilni s polarnom okolinom i nabijenim fosfolipidnim glavama. Ovakvu podijeljenost nazivamo ampifatičnost. Hidrofobni moment (HM) je kvantitativna mjera ampifatičnosti bilo koje periodične peptidne strukture.Rezultati ispitivanja pokazali su jasne razlike hidrofobnih momenta uzvojnica topljivih i membranskih proteina. Odabir parametra funkcije hidrofobnog momenta (širina prozora i ljestvica) analizirani su na alfa-uzvojnicama membranskih proteina. Za male širine prozora (do 11 AK) ovisnost HM o širini prozora je linearna. Dva različita uvjeta korišena su za odabir deset najboljih ljestvica koje bi pomogle boljem predviđanju krajeva transmembranskih uzvojnica. Ljestvica za beta-sklonosti[2] za najveći broj TMs pokazuje maksimalnu razliku HM na krajevima i unutar TMs. Termodinamička ljestvica sklonosti za formiranje uzvojnica autora O'Neil i DeGrado[1] pokazuje najširi minimum HM za najveći broj TMs. Korišteni uvjeti za odabir najboljih ljestvica ukazali su da hidrofobni moment, iako prvotno definiran kao mjera asimetrije hidrofobnih/hidrofilnih aminokiselina, može biti iskorišten kao mjera asimetrije povezane i s drugim svojstvima AK. Također, pokazana je velika osjetljivost momenta na odabir ljestvice, koji nužno mora biti usko povezan s problemom koji riješavamo. [1]K.T. O'Neil and W.F. DeGrado, A Thermodynamic Scale for the Helix-Forming tendencies of the Commonly Occurring Amino Acids, Science 250 (1990), 646-651 [2]C.A. Kim and J.M. Berg, Thermodynamic beta-sheet propensities measured using a zinc-finger host peptide, Nature 362 (1993), 267-270

Izvorni jezik
Hrvatski

Znanstvena područja
Fizika



POVEZANOST RADA


Projekt / tema
0177163

Ustanove
Prirodoslovno-matematički fakultet, Split