hrvatski

Kristalizacija derivata inzulina

Inzulin je jedan od najvažnijih hormona koji sudjeluju u regulaciji ugljikohidrata u tijelu i već godinama je predmet brojnih istraživanja. Specifično govoreći o ljudskom inzulinu, ulazak glukoze u β stanice Langerhansovih otočića gušterače, uzrokuje njegovo izlučivanje. Ovaj polipeptidni hormon sastoji se od dvaju lanaca: A lanca koji sadrži 21 aminokiselinu i B lanca koji sadrži 30 aminokiselina. U lancu A postoji jedan disulfidni most dok su lanci A i B povezani pomoću dvaju disufidnih mostova. U prisutnosti cinkovih iona šest monomerih jedinica se okuplja i dobiva se puno stabilniji ; heksamer, koji služi kao skladišni inzulin. Inzulin je biološki aktivan kao monomer.[1] Pokazano je da i drugi metalni ioni mogu tvoriti heksamere inzulina te da različiti kristalizacijski uvjeti vode nastajanju triju različitih formi heksamera inzulina T6, T3R3 i R6. [2-4] U ovom radu bit će prikazani rezultati kristalizacije derivata ljudskog inzulina uz različite metalne ione (bakar(II), nikal(II) i kobalt(II)) te u prisutnosti različitih halogenidnih iona (kloridi, bromidi i jodidi) u cilju dobivanja jediničnih kristala za određivanje 3D-strukture. Kristalizacija je provedena metodom difuzije para u visećoj kapi. Također će biti prikazani osnovni rezultati određivanja 3D-strukture priređenih derivata metodom difrakcije rendgenskog zračenja na jediničnom kristalu. Difrakcijski podaci su sakupljeni na sinkrotronu Elettra u Trstu.

bakar ; halogenidni ioni ; heksamer ; inzulin ; kobalt ; kristalizacija ; nikal

nije evidentirano