hrvatski

Utjecaj N-kraja na stabilnost proteina

Proteini su osnovna građevna jedinica koja se gradi povezivanjem 20 različitih aminokiselina u polipeptidne lance. Svaka od 20 aminokiselina razlikuje se po svojstvima zbog svoje strukture odnosno zbog različitih bočnih ogranaka. Aminokiseline se povezuju peptidnom vezom i tvore četiri razine struktura proteina: primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvaternu. Svojstva proteina, pa i sama njihova stabilnost, ovisna su o redoslijedu njihovih aminokiselinskih ostataka. Od 1986. godine, kada je pravilo N-kraja postavljeno, provode se istraživanja kod eukariota i prokariota i dobivaju detaljniji podaci o samoj stabilnosti proteina. N-pravilo ukazuje kakva je stabilnost određenog proteina te koliko mu je vrijeme poluživota. Dvije grane N-pravila kod eukariota su pravilo Arg/N i pravilo Ac/N. Svaka grana ima svoj način prepoznavanja proteina za ubikvitinaciju. Pravilom N-kraja utvrđene su funkcije mnogih proteina i enzima te same koristi od N-kraj puta. Ubikvitinirani proteini se u proteosomu proteolitički razgrađuju. Prokariotske stanice imaju sličan način prepoznavanja proteina, ali drugačiji način obilježavanja bez ubikvitina te kompleks proteolitičkih proteina razgrađuje drugačijim mehanizmom. U ovome će se radu kratko objasniti osnove o proteinima, njihova stabilnost ovisna o bočnim ograncima, pravilo N-kraja, njegove grane, funkcije i sam mehanizam razgradnje proteina kod eukariota i prokariota.

proteini, proteoliza, pravilo N-kraja, ubikvitin, Arg/N pravilo, Ac/N pravilo

nije evidentirano